胰蛋白酶-碳酸氫銨溶液（0.25﹪:0.2﹪）

標(biāo)題：胰蛋白酶-碳酸氫銨溶液（0.25﹪:0.2﹪）

產(chǎn)品概述

產(chǎn)品名稱： 胰蛋白酶-碳酸氫銨溶液(0.25﹪:0.2﹪)
規(guī)格：100ml
用途：又稱培養(yǎng)細(xì)胞消化液,用于培養(yǎng)細(xì)胞的消化,或者一些組織的消化。
注意事項：無菌溶液,經(jīng)過濾除菌處理。主要由胰酶或胰蛋白酶、碳酸氫銨組成。
儲存條件：—20℃,12個月
0
一般說來， R 基團(tuán)間相互作用涉及弱的非共價鍵， 它與共價鍵的肽鍵相比， 它是很弱的。
成百上千個這樣弱鍵影響每種蛋白質(zhì)的三維形狀， 而且它們的組合效應(yīng)對一種蛋白質(zhì)優(yōu)先的
三維形狀起相當(dāng)大的穩(wěn)定作用。 它正象一塊布中的一根線一樣， 自身并不是很強(qiáng)的， 但許多
這樣的線連系在一起則將制成一塊強(qiáng)的織品。
維持蛋白質(zhì)分子線性結(jié)構(gòu)（即一級結(jié)構(gòu)） 靠肽鍵。 使一條或一條以上多肽鏈折疊、 盤繞
形成優(yōu)三維形狀的弱鍵和力有： 氫鍵、 二硫鍵、 酯鍵、 鹽鍵、 疏水鍵和范德華力等。 它們
在蛋白質(zhì)分子中的位置可示意如圖 5. 4。
現(xiàn)簡要介紹蛋白質(zhì)分子二、 三和四級結(jié)構(gòu)如下：
二級結(jié)構(gòu) 它指蛋白質(zhì)分子中多肽鏈骨架的折疊方式。 經(jīng)多年研究， **一切蛋白
質(zhì)分子中的肽鏈雖各有不同， 但皆是螺旋結(jié)構(gòu)。 螺旋的穩(wěn)定性靠鏈內(nèi)的氫鍵維持。
本世紀(jì) 30 年代， L. Pauling 等人用 X-射線衍射技術(shù)研究肽鏈的結(jié)構(gòu)， 發(fā)現(xiàn)肽鏈的簡
單排列形式是螺旋結(jié)構(gòu)， 從而提出α -螺旋學(xué)說。 其要點是： α -螺旋的骨架為鋸齒形肽鏈，
鏈中的 C=O 和 NH 基團(tuán)同處在一個平面上， 但分處于鋸齒鏈的兩側(cè)。 鏈中各原子間的鍵長、
鍵角皆一定， 與圖 5. 5 所示肽鏈骨架無大差異， 骨架肽鏈折疊成α -螺旋狀結(jié)構(gòu)。 螺旋每隔
3. 6 個氨基酸殘基上升一轉(zhuǎn)， X-射線衍射測定其重復(fù)距離為 0. 541nm。 α -螺旋有左旋和右旋
兩種， 右旋的比左旋的來得穩(wěn)定。 自然界中僅存在右旋α -螺旋。 彎曲的α -螺旋在某些情況
下亦可伸展、 恢復(fù)。 蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的α -螺旋的存在程度變化很大， 某些蛋白質(zhì)， 如α -角蛋白
僅有α -螺旋； 血紅蛋白、 肌紅蛋白分子幾全為α -螺旋； 溶菌酶僅一部分以α -螺旋形式存
在； 而另一些蛋白質(zhì)如絲纖維蛋白幾乎沒有α -螺旋結(jié)構(gòu)。
α -螺旋鏈為蛋白質(zhì)的主要肽鏈。 此外， 尚有γ -和π -螺旋， 都較不重要。
當(dāng)部分蛋白質(zhì)鏈折疊、 盤繞成α -螺旋遇到困難時， 蛋白質(zhì)分子二級結(jié)構(gòu)還表現(xiàn)為β -
折疊片形式（圖 5. 6） 。 它也是 L. Pauling 等人提出來的， 因為用 X-射線衍射技術(shù)研究兔絲
蛋白結(jié)構(gòu)所得數(shù)據(jù)， 不能用α -螺旋理論來解說。 其中各多肽鏈邊靠邊地排列， 而由鏈間氫
鍵將它們保持在一起， 各相鄰多肽鏈平行或反平行方向排列， 這種結(jié)構(gòu)的整體表現(xiàn)為折疊片
形式。 氨基酸殘基側(cè)鏈 R 由折疊表面向上或向下投射。 絲纖維蛋白主要以這種形式存在。 在
較大蛋白質(zhì)分子中， 它常處于分子的中心部位， 羧肽酶就是一例。 
胰蛋白酶-碳酸氫銨溶液(0.25﹪:0.2﹪)
相關(guān)類產(chǎn)品：
鈉單元素溶液標(biāo)準(zhǔn)物質(zhì)(200ug/ml)
檸檬酸鈉-KCl低滲鹽溶液
二甲苯酚藍(lán)指示劑(0.6-2.8,8.0-9.6)
冷多夫(Randoph)固定液
麥芽糖溶液(Maltose,20﹪)
WB內(nèi)參陽性對照
細(xì)胞涂片固定液
碳酸鈉-碳酸氫鈉緩沖液(0.1mol/L,pH9.16-10.83)
MS鐵鹽母液(200X)
胰蛋白酶溶液(0.25﹪)
*水溶液(0.05﹪)
石典化丙啶
增強(qiáng)型抗熒光淬滅封片劑
阿利新藍(lán)染色液(pH2.5,細(xì)胞涂片)