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描述:PLP固定液在提供優(yōu)良的產(chǎn)品的同時(shí),億迅生物一直注重給客戶(hù)良好的購(gòu)物體驗(yàn)。您的滿意,是我們追求的動(dòng)力。
標(biāo)題:PLP固定液
產(chǎn)品概述
產(chǎn)品名稱(chēng): PLP固定液
規(guī)格:100ml
用途:又稱(chēng)過(guò)石典酸鈉-賴(lài)氨酸-多聚甲醛固定液,尤其適用于免疫電鏡中保護(hù)抗原性和超微結(jié)構(gòu)。
注意事項(xiàng):主要由賴(lài)氨酸、磷酸氫二鈉、高石典酸鈉等組成,對(duì)保存抗原性有很好的作用。
儲(chǔ)存條件:4℃,避光,1個(gè)月
滿足科研實(shí)驗(yàn)的需求,是我們一直求的目標(biāo)。
一般說(shuō)來(lái), R 基團(tuán)間相互作用涉及弱的非共價(jià)鍵, 它與共價(jià)鍵的肽鍵相比, 它是很弱的。
成百上千個(gè)這樣弱鍵影響每種蛋白質(zhì)的三維形狀, 而且它們的組合效應(yīng)對(duì)一種蛋白質(zhì)優(yōu)先的
三維形狀起相當(dāng)大的穩(wěn)定作用。 它正象一塊布中的一根線一樣, 自身并不是很強(qiáng)的, 但許多
這樣的線連系在一起則將制成一塊強(qiáng)的織品。
維持蛋白質(zhì)分子線性結(jié)構(gòu)(即一級(jí)結(jié)構(gòu)) 靠肽鍵。 使一條或一條以上多肽鏈折疊、 盤(pán)繞
形成優(yōu)三維形狀的弱鍵和力有: 氫鍵、 二硫鍵、 酯鍵、 鹽鍵、 疏水鍵和范德華力等。 它們
在蛋白質(zhì)分子中的位置可示意如圖 5. 4。
現(xiàn)簡(jiǎn)要介紹蛋白質(zhì)分子二、 三和四級(jí)結(jié)構(gòu)如下:
二級(jí)結(jié)構(gòu) 它指蛋白質(zhì)分子中多肽鏈骨架的折疊方式。 經(jīng)多年研究, **一切蛋白
質(zhì)分子中的肽鏈雖各有不同, 但皆是螺旋結(jié)構(gòu)。 螺旋的穩(wěn)定性靠鏈內(nèi)的氫鍵維持。
本世紀(jì) 30 年代, L. Pauling 等人用 X-射線衍射技術(shù)研究肽鏈的結(jié)構(gòu), 發(fā)現(xiàn)肽鏈的簡(jiǎn)
單排列形式是螺旋結(jié)構(gòu), 從而提出α -螺旋學(xué)說(shuō)。 其要點(diǎn)是: α -螺旋的骨架為鋸齒形肽鏈,
鏈中的 C=O 和 NH 基團(tuán)同處在一個(gè)平面上, 但分處于鋸齒鏈的兩側(cè)。 鏈中各原子間的鍵長(zhǎng)、
鍵角皆一定, 與圖 5. 5 所示肽鏈骨架無(wú)大差異, 骨架肽鏈折疊成α -螺旋狀結(jié)構(gòu)。 螺旋每隔
3. 6 個(gè)氨基酸殘基上升一轉(zhuǎn), X-射線衍射測(cè)定其重復(fù)距離為 0. 541nm。 α -螺旋有左旋和右旋
兩種, 右旋的比左旋的來(lái)得穩(wěn)定。 自然界中僅存在右旋α -螺旋。 彎曲的α -螺旋在某些情況
下亦可伸展、 恢復(fù)。 蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的α -螺旋的存在程度變化很大, 某些蛋白質(zhì), 如α -角蛋白
僅有α -螺旋; 血紅蛋白、 肌紅蛋白分子幾全為α -螺旋; 溶菌酶僅一部分以α -螺旋形式存
在; 而另一些蛋白質(zhì)如絲纖維蛋白幾乎沒(méi)有α -螺旋結(jié)構(gòu)。
α -螺旋鏈為蛋白質(zhì)的主要肽鏈。 此外, 尚有γ -和π -螺旋, 都較不重要。
當(dāng)部分蛋白質(zhì)鏈折疊、 盤(pán)繞成α -螺旋遇到困難時(shí), 蛋白質(zhì)分子二級(jí)結(jié)構(gòu)還表現(xiàn)為β -
折疊片形式(圖 5. 6) 。 它也是 L. Pauling 等人提出來(lái)的, 因?yàn)橛?X-射線衍射技術(shù)研究兔絲
蛋白結(jié)構(gòu)所得數(shù)據(jù), 不能用α -螺旋理論來(lái)解說(shuō)。 其中各多肽鏈邊靠邊地排列, 而由鏈間氫
鍵將它們保持在一起, 各相鄰多肽鏈平行或反平行方向排列, 這種結(jié)構(gòu)的整體表現(xiàn)為折疊片
形式。 氨基酸殘基側(cè)鏈 R 由折疊表面向上或向下投射。 絲纖維蛋白主要以這種形式存在。 在
較大蛋白質(zhì)分子中, 它常處于分子的中心部位, 羧肽酶就是一例。
PLP固定液
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